Электрофорез белков

Лечение насморка электрофорезом HealthIsLife.ru — все о здоровье

В комплексной терапии заболеваний носа и носовых пазух дополнительным способом лечения является физиотерапия. Хорошие результаты показывает применение назального электрофореза.

Он основан на использовании постоянного тока слабой силы и лекарственных растворов, благодаря чему можно непосредственно воздействовать на патологический очаг совершенно безболезненно.
Электрофорез ЛОР-органов в последние десятилетия часто используется у детей и взрослых.

Правильное применение его в составе комплексной терапии позволяет предупредить развитие и прогрессирование заболеваний. Опыт врачей и дополнительные исследования доказывают высокую эффективность этого метода.

Свойства лекарственного электрофореза

Электрофорез – это метод в физиотерапии, который основан на использовании электрического тока слабой силы и низкого напряжения. Применение его с лекарственными растворами позволяет достичь высокой концентрации препарата в патологическом очаге. В том числе достоинством метода является безболезненное введение и отсутствие аллергической реакции на медикаменты.

Действие метода заключается в расщеплении лекарства на положительные и отрицательные ионы, которые проникают в организм через кожу и слизистые.

Препарат и ток, в основном, оказывают местное воздействие, и только незначительная часть фармпрепарата всасывается в кровь на протяжении суток. Под действием электрофореза улучшается обмен веществ в тканях, усиливается репарация и регенерация, он оказывает рассасывающее действие. В месте приложения электродов активируется выработка биологических веществ и повышается нервная проводимость.

Снижается тонус мышц и спазм сосудов, улучшается микроциркуляция и поступление кислорода в патологический очаг.

Противовоспалительный эффект позволяет снять отечность слизистой носа, уменьшить насморк и восстановить дыхание.

Электрофорез крови что это значит

В плазме человеческой крови находится множество белковых компонентов. Они различны по своему составу, строению и подвижности в определенной среде, проводящей электрический ток. На этом и строится разделение общего белка, который локализуется в плазме, на различные белковые фракции.

При проведении электрофореза сыворотки крови выясняют количественное отношение отдельных белковых составляющих и структур. Это необходимо для определения наличия у человека различных патологических явлений, например инфекций или онкологии.

Именно электрофорез белков сыворотки крови имеет большое значение при проведении диагностики различных болезней.

Для расщепления белковых фракций применяют электрофорез сыворотки крови, принцип которого основан на разной подвижности белковых компонентов в созданном электрическом поле. Такой метод исследования является более точным и информативным, в отличие от стандартного общего анализа крови.

Но при этом электрофорез показывает только количество определённой фракции белка, характер и степень патологического процесса в общей форме.

Анализ проведенных исследований позволяет медицинским специалистам выяснить, какое именно соотношение белковых фракций наблюдается в организме человека, и определить специфику патологии, присущую конкретному заболеванию.

Большую часть основной биологической жидкости человека, или крови, составляют белки. В общем количестве их норма находится в пределах 60-80 г/л. Для получения точного анализа проводится электрофорез сыворотки крови на бумаге. Это исследование является самым распространенным способом анализа.

Затем полосы бумаги обрабатывают специальными красками для получения анализа. Такая методика является самой распространенной в работе медицинских лабораторий. За счёт воздействия электрического тока белковые фракции, заряженные отрицательно, двигаются в сторону положительно заряженного электрода.

Благодаря этому белковые составляющие крови подразделяются на 5 известных фракций:

Альбумины заряжены отрицательно, имеют маленькую, по сравнению с другими фракциями, молекулярную массу. За счет этого скорость их передвижения гораздо выше, чем у остальных фракций, и они дальше всех локализуются от участка старта.

Первые три фракции глобулина передвигаются с более низкой скоростью из-за своей массы. Но самая маленькая скорость регистрируется у γ-глобулинов. Эти белки имеют большую массу и крупные, относительно других, размеры.

Их заряд почти нейтрален, поэтому данная белковая фракция практически не сдвигается с линии старта.

В настоящее время электрофорез сыворотки крови часто проводимый анализ для постановки точного диагноза болезни. Этот анализ могут назначить как терапевты, так врачи узкого профиля. Показаниями по проведению исследований будут:

• различные воспаления;
• болезни хронической природы;
• патологические процессы в соединительной ткани;
• внутреннее кровотечение;
• злокачественные новообразования.

Для того чтобы полученные результаты поведенных исследований были верными, не менее чем за 8 часов до сдачи крови необходимо отказаться от приёма еды. Кроме того, необходимо согласовать прием лекарственных средств, если таковые имеются, с лечащим врачом.

Для того чтобы результаты не были по ошибке завышены, необходимо снизить до минимума возможность свертывания крови для определения показателя белковых фракций и общего белка. Электрофорез сыворотки крови проводится аккуратно, поскольку существует вероятность искажения полученных результатов из-за фибриногена. Он может прятать ненормальные белки или быть спутанным с ними.

В течение суток после сдачи пробы будет готов анализ на электрофорез белков сыворотки крови. Норма полученных показателей по категориям у взрослых людей:

1. Общий белок – 63-82 г/л.
2. Альбумины – 40-60 % от общего количества фракций.
3. α1-глобулины – 2-5 %.
4. α2-глобулины – 7-13 %.
5. β-глобулины – 8-15 %
6. γ-глобулины – 12-22 %.

Изменение количества любой белковой фракции в большую или меньшую сторону может свидетельствовать о развитии той или иной патологии. Для получения достоверной информации об этом необходим электрофорез белков сыворотки крови. Расшифровка результатов облегчит медицинским специалистам постановку диагноза и выбор лечения.

В самом начале при анализе полученных результатов определяют количество альбумина. Увеличение этой фракции может говорить об обезвоживании. Такое может произойти, если у больного отмечается затяжная рвота или нарушения в пищеварительной системе. Также увеличение альбумина происходит при ожогах большой площади кожного покрова.

Гораздо опаснее, если в организме снижается количество альбуминов, это может говорить о следующих патологиях:

1. Поражения почек и печени.
2. Патологии желудочно-кишечного тракта.
3. Инфекционные процессы.
4. Нарушения в деятельности сердечно-сосудистой системы.
5. Кровотечения.
6. Злокачественные новообразования.
7. Сепсис.
8. Ревматизм.

Незначительное уменьшение количества альбуминов может быть также:

1. У будущих матерей.
2. При превышении дозы лекарственных препаратов.
3. При длительной лихорадке.
4. У заядлых курильщиков.

Уменьшение количества a1-глобулинов регистрируется при недостатке α1-антитрипсина. Увеличение же отмечают при обострении воспалений в организме, нарушениях в работе печени, при тканевом распаде.

Регистрируют его при сахарном диабете, воспалительных процессах в поджелудочной железе, у новорожденных детей при желтухе, при гепатитах токсического происхождения. Свидетельствует оно и о неправильном, несбалансированном питании.

Происходит при наличии следующих заболеваний:

Гель-электрофорез белков • ru.knowledgr.com

Электрофорез белка — метод для анализа белков в жидкости или извлечении.

Электрофорез может быть сделан с небольшим объемом образца многими альтернативными способами с или без среды поддержки: электрофорез в полиакриламидном геле SDS (короче говоря: гель-электрофорез, СТРАНИЦА или ЭЛЕКТРОФОРЕЗ SDS), электрофорез свободного потока, электрофокусирование, isotachophoresis, электрофорез близости, immunoelectrophoresis, противоэлектрофорез и капиллярный электрофорез. У каждого метода есть много изменений с отдельными преимуществами и ограничениями. Гель-электрофорез часто делается в сочетании с электроблоттингом immunoblotting, чтобы дать дополнительную информацию об определенном белке. Из-за практических ограничений электрофорезу белка обычно не удовлетворяют как подготовительный метод.

СТРАНИЦА SDS

СТРАНИЦА SDS, натрий dodecyl электрофорез в полиакриламидном геле сульфата, описывает коллекцию связанных методов, чтобы отделить белки согласно их электрофоретической подвижности (функция длины полипептидной цепи и ее обвинения) в то время как в денатурированном (развернутом) государстве. В большинстве белков закрепление SDS к полипептидной цепи передает ровное распределение обвинения на единицу массы, таким образом приводя к разбивке приблизительным размером во время электрофореза.

SDS — прочное моющее вещество, используемое, чтобы денатурировать родные белки к развернутым, отдельным полипептидам. Когда смесь белка нагрета до 100 °C в присутствии SDS, моющих оберток вокруг полипептидной основы.

Таким образом полипептиды после лечения становятся подобными пруту структурами, обладающими однородной плотностью обвинения, которая является тем же самым чистым отрицательным зарядом на единицу длины. Электрофоретическое дворянство этих белков будет линейной функцией логарифмов их молекулярных масс.

Родные методы геля

Родные гели, также известные как неденатурирующие гели, анализируют белки, которые находятся все еще в их свернутом государстве. Таким образом электрофоретическая подвижность зависит не только от отношения обвинения к массе, но также и к физической форме и размеру белка.

Синяя родная СТРАНИЦА

МИЛЛИАРД СТРАНИЦ — родной метод СТРАНИЦЫ, где Кумэсси Бриллиант Синяя краска обеспечивает необходимые обвинения комплексам белка для электрофоретического разделения.

Недостаток Кумэсси — то, что в закреплении с белками это может действовать как моющее средство, заставляющее комплексы отделять.

Другой недостаток — потенциальное подавление chemoluminescence (например, в последующем западном испытании обнаружения или деятельности пятна) или флюоресценция белков с протезными группами (например, heme или хлорофилл) или маркированный флуоресцентными красками.

Ясная родная СТРАНИЦА

CN-СТРАНИЦА (обычно называемый родной СТРАНИЦЕЙ) отделяет кислые растворимые в воде и мембранные белки в полиакриламидном геле градиента.

Это не использует заряженной краски, таким образом, электрофоретическая подвижность белков на CN-СТРАНИЦЕ (в отличие от метода изменения обвинения МИЛЛИАРД СТРАНИЦ) связана с внутренним обвинением белков. Расстояние миграции зависит от обвинения в белке, его размера и размера поры геля.

Во многих случаях у этого метода есть более низкая резолюция, чем МИЛЛИАРД СТРАНИЦ, но преимущества предложений CN-СТРАНИЦЫ каждый раз, когда краска Coomassie вмешалась бы в дальнейшие аналитические методы, например это было описано как очень эффективный метод разделения микромасштаба для исследований РАЗДРАЖЕНИЯ.

Также CN-СТРАНИЦА более умеренная, чем МИЛЛИАРД СТРАНИЦ, таким образом, она может сохранить неустойчивые надмолекулярные собрания мембранных комплексов белка, которые отделены при условиях МИЛЛИАРДА СТРАНИЦ.

Количественная подготовительная родная непрерывная СТРАНИЦА

В отличие от CN-СТРАНИЦЫ и МИЛЛИАРД СТРАНИЦ свернутые комплексы белка интереса отделяются чисто и очевидно, так как они двигаются через полиакриламидный гель так же быстро как отдельные, денатурированные белки при не ограничивающих условиях.

Отделенные белки непрерывно элюируются в физиологический eluent и транспортируются коллекционеру части. В металлических кофакторах частей определенной СТРАНИЦЫ может быть определен и определен количественно методами с высокой разрешающей способностью.

Естественные структуры изолированного metalloproteins объяснены решением NMR.

Буферные системы

Большинство разделений белка выполнено, используя «прерывистое» (или ДИСК) буферная система, которая значительно увеличивает точность групп в пределах геля. Во время электрофореза в прерывистой системе геля градиент иона сформирован на ранней стадии электрофореза, который заставляет все белки сосредотачиваться в единственную острую группу.

Формирование градиента иона достигнуто, выбрав значение pH, в котором ионы буфера только умеренно заряжены по сравнению с ПОКРЫТЫМИ SDS белками. Эти условия обеспечивают окружающую среду, в которой реакции Колрауша определяют проводимость коренного зуба.

В результате ПОКРЫТЫЕ SDS белки сконцентрированы к нескольким сгибам в тонкой зоне заказа 19 μm в течение нескольких минут. На данном этапе все белки мигрируют на той же самой скорости миграции isotachophoresis.

У разделяющего гели, как правило, есть намного меньший размер поры, который приводит к эффекту просеивания, который теперь определяет электрофоретическую подвижность белков. В то же время у отделяющейся части геля также есть значение pH, в котором буферные ионы в среднем несут большее обвинение, заставляя их «опередить» ПОКРЫТЫЕ SDS белки и устранить градиент иона и таким образом эффект укладки.

Очень широко распространенная прерывистая буферная система — глицин тримаранов или система «Laemmli», которая складывает в pH факторе 6,8 и решает в pH факторе ~8.3-9.0.

Недостаток этой системы состоит в том, что эти значения pH могут способствовать двусернистому формированию связи между остатками цистеина в белках, потому что pKa цистеина колеблется от 8-9 и потому что сокращение агента, присутствующего в буфере погрузки, не делает co-migrate с белками.

Недавние достижения в буферизовании технологии облегчают эту проблему, решая белки в pH факторе значительно ниже pKa цистеина (например, еще-раз-тримараны, pH фактор 6.5) и включают уменьшающих агентов (например, бисульфит натрия) что движение в гель перед белками, чтобы поддержать уменьшающую окружающую среду.

Дополнительная выгода использования буферов с более низкими значениями pH — то, что акриламидный гель более стабилен в более низких значениях pH, таким образом, гели могут быть сохранены в течение долгих промежутков времени перед использованием.

Электрофорез в геле с изменяющейся концентрацией акриламида SDS белков

Поскольку напряжение применено, анионы (и отрицательно заряжено, типовые молекулы) мигрируют к положительному электроду (анод) в нижней палате, ведущий ион — Статья (высокая подвижность и высокая концентрация); glycinate — тянущийся ион (низкая подвижность и низкая концентрация).

Частицы БЕЛКА SDS не мигрируют свободно на границе между Статьей буфера геля и Gly буфера катода. Фридрих Колрауш нашел, что закон Ома также относится к расторгнутым электролитам. Из-за падения напряжения между Статьей и Глициновыми буферами, белки сжаты (сложенные) в тонкие слои микрометра.

Система с двумя гелями «Laemmli» — простой гель градиента. Неоднородность pH фактора буферов не имеет значения по качеству разделения, и «гель укладки» с различным pH фактором не необходим.

Визуализация

Самая популярная окраска белка — Синий Кумэсси Бриллиант. Это — анионная краска, которая неопределенно связывает с белками. Белки в геле фиксированы уксусной кислотой и одновременно запятнанные. Избыточная краска, включенная в гель, может быть удалена destaining с тем же самым решением без краски. Белки обнаружены как синие полосы на ясном фоне.

Когда более чувствительный метод, чем окрашивание Coomassie необходим, серебряное окрашивание обычно используется. Серебряное окрашивание — чувствительная процедура, чтобы обнаружить незначительные количества белков в гелях, но может также визуализировать нуклеиновую кислоту или полисахариды.

Так же как в геле-электрофорезе нуклеиновой кислоты, отслеживая краску часто используется. Анионные краски известной электрофоретической подвижности обычно включаются в типовой буфер.

Очень общая краска прослеживания — синий Bromophenol. Эта краска окрашена в щелочи и нейтральном pH факторе и является маленькой отрицательно заряженной молекулой, которая двигает анод.

Будучи очень мобильной молекулой это перемещается перед большинством белков.

Медицинские заявления

В медицине электрофорез белка — метод анализа белков, главным образом, в сыворотке крови (плазма крови не подходит). Перед широким использованием геля-электрофореза электрофорез белка был сделан как электрофорез свободного потока на бумаге, или как immunoelectrophoresis.

Традиционно, два класса белков крови рассматривают: альбумин сыворотки и глобулин. Они вообще равны в пропорции, но альбумин как молекула намного меньше и слегка отрицательно заряжен, приводя к накоплению альбумина на электрофоретическом геле.

Неправильные группы (шипы) замечены в моноклональном gammopathy неопределенного значения и множественной миеломы, и полезны в диагнозе этих условий.

Глобулины классифицированы их образцом объединения (с их главными представителями):

• Альфа (α) группа состоит из двух частей, 1 и 2:
• α — α-antitrypsin, α-acid гликопротеин.
• α — haptoglobin, α-macroglobulin, α-antiplasmin, ceruloplasmin.
• Бета (β) группа — передача, LDL, дополнение
• Гамма (γ) группа — иммуноглобулин (IgA, IgD, ИЖ, IgG и IgM). Парапротеины (при множественной миеломе) обычно появляются в этой группе.

Нормальная существующая медицинская процедура включает определение многочисленных белков в плазме включая гормоны и ферментах, некоторые из них также определенный электрофорезом. Однако гель-электрофорез — главным образом, инструмент исследования, также когда предмет — белки крови.

См. также

• Электрофорез в полиакриламидном геле, СТРАНИЦА или гель-электрофорез

• Быстро найдите что-либо подобное proteolysis (FASTpp)

Внешние ссылки

• Всесторонний текст, отредактированный Нильсом Х. Акселзеном в скандинавском Журнале Иммунологии, 1975 Дополнение Тома 4. Это — предпочтительный текст для immunoelectrophoresis.

• Прерывистый родной гель-электрофорез белка

• Средство для очистки белка

• Образовательный ресурс для электрофореза белка

Электрофорез белков крови

Белки представляют собой ключевые элементы всех клеток и тканей организма. Они образуются за счет цепей аминокислот. В организме человека присутствует больше 100 видов молекул белка. Все они реализуют разнообразные функции.

Среди молекул выделяют фибриноген, трансферрин, иммуноглобулины, липопротеины, альбумины и прочие. Выделение фракций белков осуществляется различными способами, но наибольшую популярность приобрел электрофорез.

Рассмотрим его особенности подробнее.

Общие сведения

Суммарно белки крови формируют «общий белок». Он, в свою очередь, включает в себя такие компоненты, как глобулины и альбумины. Электрофорез белков крови разделяет их на эти элементы. Этот способ разделения позволил вывести диагностику на совершенно новый уровень.

Специфика

Молекулы приобретают отрицательный либо положительный заряд, который зависит от среды, в которой выполняется электрофорез белковых фракций крови. На их перемещение влияет величина заряда. Характер движения определяется и формой, и размером самих молекул, их веса. Элементы с положительным зарядом обладают лучшей адсорбцией, чем с отрицательным.

Альбумины

Они считаются самыми большими белковыми молекулами среди всех фракций в сыворотке. Число альбуминов отражает протеиновый статус многих внутренних органов.

В качестве одной из ключевых задач молекул выступает сохранение осмотического коллоидного давления. Оно способствует удержанию жидкой системы в кровеносном русле.

В соответствии с этим, можно объяснить развитие таких патологических состояний, как легочные отеки, асцит и пр.

Они подразделяются на несколько групп. Метод электрофореза белков позволяет провести их количественное разделение в лаборатории. Среди составляющих глобулинов выделяют:

1. Альфа-1. Они содержат элементы альфа-1-антитрипсина, а также тироксинсвязывающего глобулина.
2. Альфа-2. В них присутствуют части церулоплазмина, гаптоглобина и пр.
3. Бета-элементы. Среди них выделяют компоненты комплемента, трансферрина, бета-липопротеидов.
4. Гамма-часть. В ней присутствуют иммуноглобулины А, Е, М, G, D.

Электрофорез белков с увеличением частей альфа-1 и альфа-2 указывает на начало воспалительного процесса.

Норма

Электрофорез белков здорового организма отражают следующие показатели (в г/дл):

1. Альбумин 3.4-5.
2. Альфа-1 глобулин — от 0.1 до 0.3.
3. Альфа-2 – от 0.6 до 1.
4. Бета-глобулин – от 0.7 до 1.2.
5. Гамма-глобулин – от 0.7 до 1.6.
6. Общие показатели – от 6.4 до 8.3.

Преимущества диагностики

Как выше было сказано, в медицине используется достаточно много способов разделения протеиновых молекул по тем или иным критериям. Однако наиболее распространенным является электрофорез белков.

Белковые фракции, содержащиеся в определенных биологических средах, могут выделяться только этим способом. В частности, он позволяет обнаружить парапротеины. Электрофорез белка – специальный клинический способ анализа.

Он дает возможность выявить любые изменения в молекулах, которые могут выступать в качестве признаков тех или иных патологий. Электрофорез белковых фракций – доступный способ диагностики. Он выполняется во всех лабораториях.

1. В структуре протеиновых молекул.
2. Количественного соотношения структурных элементов.

Капиллярный электрофорез позволяет выявить некоторые виды протеинов. Однако некоторые молекулы нельзя обнаружить этим способом. Исключение составляет альбумин. Для более глубокого анализа используется электрофорез фракций. Уровень тех или иных групп можно измерить по количеству общего показателя протеинов, умноженному на относительный % доли каждой из них.

Нюансы

Электрофорез белков обязательно должен выполняться одновременно с измерением содержания иммуноглобулинов М, А и G. Варианты с большей концентрацией первых двух, которые не могут отдельно исследоваться, необходимо направить на повторный анализ. Это необходимо для исключения иммунофиксации незначительных парапротеиновых групп.

Клиническая картина

Электрофорез белков позволяет обнаружить начало течения патологий почек и печени, генетические деформации, формирование опухолей злокачественного характера, активацию хронических и острых инфекций. На практике выделен ряд «синдромов», которые показывает расшифровка анализа:

1. Повышенная доля альфа-1 и альфа-2 глобулинов, фибриногена, С-реактивного белка, а также ряда острофазных протеинов указывает на начало острого воспалительного процесса с активацией системы комплемента. При проведении простого гематологического анализа в такой ситуации будет выявлено только повышение СОЭ и лейкоцитоз.
2. Уменьшение абсолютной концентрации альбуминов указывает на тяжелые патологии печени. Хронические циррозы и гепатиты происходят при повышении количества гамма-глобулинов. Если электрофорез белков показывает их превышение над альбуминами, необходимо незамедлительно повторить исследование и направиться на комплексное обследование.
3. Умеренное повышение бета-, гамма- и альфа-2-глобулинов при незначительном уменьшении альбуминов свидетельствует о коллагенозах, хроническом воспалении, малигнизации новообразований доброкачественного характера, аллергических реакциях, аутоиммунных патологиях.

Нефротический синдром

Он диагностируется, если расшифровка исследования указывает на повышение уровня фильтрации белковых молекул почечных канальцев и селективную протеинурию.

Последняя представляет собой выведение большого числа альбуминов и незначительного количества низкомолекулярных глобулинов с мочой. Вместе с прогрессированием синдрома обнаруживается интенсивный синтез больших молекул группы альфа-2-глобулина в печени.

Они скапливаются в кровяной жидкости. В связи с этим формируется такая картина. Снижается содержание альбумина, и повышается количество альфа-2-глобулина.

Дополнительно

Значительные белковые потери характерны не только для нефротического синдрома. Они отмечаются и при болезни Лаэлла, обширных ожогах, патологиях системы пищеварения и пр. При нарушениях в ЖКТ расшифровка протеинограммы указывает на снижение содержания альбумина и одновременном увеличении процента всех групп глобулинов.

Регулировать уровень протеина можно путем регулярного выполнения электрофореза. При этом целесообразно вводить препараты, заменяющие протеиновые элементы. При выраженном снижении гамма-глобулинов диагностируется тяжелый иммунодефицит приобретенного либо врожденного характера.

В таких случаях для выявления полной клинической картины рекомендуется дополнительно определить содержание иммуноглобулинов М, А, G.

Парапротеинемия

Электрофорез считается единственным способом, позволяющим ее выявить. Парапротеинемия – симптом, сопровождающий прогрессивный рост опухолей добро- и злокачественного характера.

Накопление в крови моноклональных иммуноглобулинов, а также фрагментов их связей свойственно миеломной болезни и ряду лейкозов. Для дифференциации парапротеинов и установления белковых цепей рекомендуется выполнять модифицированный электрофорез – иммунофиксацию.

Для проведения исследования используются гелиевые пластины с антисывороткой.

Характеристики фракций на электрофоретической кривой

1. Транстиретин (преальбумин). Представляет собой почечный белок. Он располагается под альбумином, отличается непродолжительным периодом полувыведения. Преальбумин связывает гормоны щитовидки, транспортный белок для А-витамина. Его содержание позволяет проанализировать обеспеченность протеинами периферических тканей.

   При дефиците питания и печеночных патологиях отмечается снижение его доли.

2. Альфа-1-липопротеины. Представляют собой слабоокрашенную однородную область между альфа-1-глобулином и альбумином. Размеры зоны первого определяются по уровню других элементов. В частности, это альфа-1- антитрипсин, -фетопротеин, -микроглобулин. При остром воспалении отмечается видимое затемнение.

3. Альфа-1-антитрипсин. Его генетическая вариабельность проявляется изменением перемещения протеинов, повышенными печеночными пробами, циррозом. На фоне беременности отмечается снижение уровня.
4. Альфа-1-фетопротеин. Он представляет собой маркер врожденных патологий и печеночных опухолей в пренатальной диагностике.
5. Гамма-глобулины.

   Зона характеризуется при определении свойств классов иммуноглобулина М и G.

6. Фибриноген. Он представляет собой белок в системе свертывания крови. Располагается между гамма- и бета-глобулинами. При остром воспалении отмечается повышение фибриногена. При тяжелой недостаточности в печени, внутрисосудистом диссеминированном свертывании выявляется снижение его уровня.

Моноклональные иммуноглобулины обнаруживаются только при наличии патологии.